• Türkçe
    • English
  • Türkçe 
    • Türkçe
    • English
  • Giriş
Öğe Göster 
  •   RTEÜ
  • Araştırma Çıktıları | TR-Dizin | WoS | Scopus | PubMed
  • Scopus İndeksli Yayınlar Koleksiyonu
  • Öğe Göster
  •   RTEÜ
  • Araştırma Çıktıları | TR-Dizin | WoS | Scopus | PubMed
  • Scopus İndeksli Yayınlar Koleksiyonu
  • Öğe Göster
JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.

Staphylococcus aureus bacteriophage 52 endolysin exhibits anti-biofilm and broad antibacterial activity against gram-positive bacteria

Thumbnail

Göster/Aç

Full Text / Tam Metin (1.565Mb)

Erişim

info:eu-repo/semantics/closedAccess

Tarih

2023

Yazar

Abdurahman, Mujib Abdulkadir
Durukan, İnci
Dinçer, Tuba
Pektaş, Serap
Karataş, Ersin
Kılıç, Ali Osman

Üst veri

Tüm öğe kaydını göster

Künye

Abdurahman, M.A., Durukan, İ., Dinçer, T., Pektaş, S., Karataş, E. & Kılıç, A.O. (2023). Staphylococcus aureus Bacteriophage 52 Endolysin Exhibits Anti-Biofilm and Broad Antibacterial Activity Against Gram-Positive Bacteria. Protein Journal, 42(5), 596-606. https://doi.org/10.1007/s10930-023-10145-1

Özet

Bacteriophage endolysins have been shown to hold great promise as new antibacterial agents for animal and human health in food preservation. In the present study, endolysin from Staphylococcus aureus subsp. aureus ATCC 27692-B1 bacteriophage 52 (LysSA52) was cloned, expressed, and characterized for its antimicrobial properties. Following DNA extraction from bacteriophage 52, a 1446-bp DNA fragment containing the endolysin gene (lysSA52) was obtained by PCR amplification and cloned into pET SUMO expression vector. The positive clone was validated by sequencing and open-reading frame analysis. The LysSA52 sequence shared high homology with staphylococcal phage endolysins of the SA12, SA13, and DSW2 phages and others. The cloned lysSA52 gene encoding 481 amino acids endolysin was expressed in Escherichia coli BL21 with a calculated molecular mass of 66 kDa (LysSA52). This recombinant endolysin LysSA52 exhibited lytic activity against 8 of 10 Gram-positive bacteria via agar spot-on lawn antimicrobial assay, including methicillin-resistant Staphylococcus aureus, Staphylococcus epidermidis, Staphylococcus haemolyticus, Streptococcus pneumonia, Streptococcus pyogenes, Enterococcus faecium, Enterococcus faecalis, and Bacillus atrophaeus. In addition, the 0.50 mg/mL, LysSA52 endolysins reduced about 60% of the biofilms of S. aureus and S. epidermidis established on a microtiter plate in 12 h treatment. The data from this study indicate that LysSA52 endolysin could be used as an antibacterial protein to prevent and treat infections caused by staphylococci and several other Gram-positive pathogenic bacteria irrespective of their antibiotic resistance.

Kaynak

Protein Journal

Cilt

42

Sayı

5

Bağlantı

https://doi.org/10.1007/s10930-023-10145-1
https://hdl.handle.net/11436/8312

Koleksiyonlar

  • FEF, Kimya Bölümü Koleksiyonu [474]
  • PubMed İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [2443]
  • Scopus İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [5931]



DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
İletişim | Geri Bildirim
Theme by 
@mire NV
 

 




| Yönerge | Rehber | İletişim |

DSpace@RTEÜ

by OpenAIRE
Gelişmiş Arama

sherpa/romeo

Göz at

Tüm DSpaceBölümler & KoleksiyonlarTarihe GöreYazara GöreBaşlığa GöreKonuya GöreTüre GöreDile GöreBölüme GöreKategoriye GöreYayıncıya GöreErişim ŞekliKurum Yazarına GöreBu KoleksiyonTarihe GöreYazara GöreBaşlığa GöreKonuya GöreTüre GöreDile GöreBölüme GöreKategoriye GöreYayıncıya GöreErişim ŞekliKurum Yazarına Göre

Hesabım

GirişKayıt

İstatistikler

Google Analitik İstatistiklerini Görüntüle

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
İletişim | Geri Bildirim
Theme by 
@mire NV
 

 


|| Rehber|| Yönerge || Kütüphane || Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi || OAI-PMH ||

Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi, Rize, Türkiye
İçerikte herhangi bir hata görürseniz, lütfen bildiriniz:

Creative Commons License
Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi Institutional Repository is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivs 4.0 Unported License..

DSpace@RTEÜ:


DSpace 6.2

tarafından İdeal DSpace hizmetleri çerçevesinde özelleştirilerek kurulmuştur.