• Türkçe
    • English
  • Türkçe 
    • Türkçe
    • English
  • Giriş
Öğe Göster 
  •   RTEÜ
  • Araştırma Çıktıları | TR-Dizin | WoS | Scopus | PubMed
  • Scopus İndeksli Yayınlar Koleksiyonu
  • Öğe Göster
  •   RTEÜ
  • Araştırma Çıktıları | TR-Dizin | WoS | Scopus | PubMed
  • Scopus İndeksli Yayınlar Koleksiyonu
  • Öğe Göster
JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.

Metal catalyst-free β-amination of branched rac-C8N-type such as C7N carbasugars via intramolecular aza-michael addition: Biological evolution, DFT studies and ADME properties

Göster/Aç

Tam Metin / Full Text (4.604Mb)

Erişim

info:eu-repo/semantics/closedAccess

Tarih

2025

Yazar

Baran, Arif
Savran, Tahir
Aydın, Gökay
Emirik, Mustafa

Üst veri

Tüm öğe kaydını göster

Künye

Baran, A., Savran, T., Aydın, G., & Emirik, M. (2025). Metal catalyst-free β-amination of branched rac-C8N-type such as C7N carbasugars via intramolecular aza-michael addition: Biological evolution, DFT studies and ADME properties. Tetrahedron, 170, 134384. https://doi.org/10.1016/j.tet.2024.134384

Özet

In this study, a new stereospecific strategy for the preparation of C8N aminocyclohexenols such as C7N, validamine analogs were developed from starting compound 4 via intramolecular aza-michael β-amination reaction between α, β-unsaturated ketones and ammonia in methanol. The strategy was to produce C8N derivatives such as validamine C7N via Kornblum-DeLaMare rearrangement, which involves stereocontrolled amination of a double bond, esterification, carbonyl group reduction, benzofuran ring opening, ammonolysis of acetate groups. The mechanism of target molecules is discussed. Pseudosugars with different configurations containing an amino group at the anomeric position were tested against α-glucosidase, β-glucosidase, and α-amylase. Among these compounds, compound 12 against α-glucosidase, compound 14 against β-glucosidase, and compound 21 against α-amylase exhibited the best activity compared to acarbose. Moreover, enzyme kinetic studies to understand the enzyme inhibition mechanism and DFT studies to investigate binding interactions with enzyme active sites were performed on these compounds (12, 14, and 21). Additionally, the pharmacokinetic parameters (ADME) were examined using the QikProp module to determine their potential as drug candidates.

Kaynak

Tetrahedron

Cilt

170

Sayı

134384

Bağlantı

https://doi.org/10.1016/j.tet.2024.134384
https://hdl.handle.net/11436/9811

Koleksiyonlar

  • FEF, Kimya Bölümü Koleksiyonu [474]
  • Scopus İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [5931]
  • WoS İndeksli Yayınlar Koleksiyonu [5260]



DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
İletişim | Geri Bildirim
Theme by 
@mire NV
 

 




| Yönerge | Rehber | İletişim |

DSpace@RTEÜ

by OpenAIRE
Gelişmiş Arama

sherpa/romeo

Göz at

Tüm DSpaceBölümler & KoleksiyonlarTarihe GöreYazara GöreBaşlığa GöreKonuya GöreTüre GöreDile GöreBölüme GöreKategoriye GöreYayıncıya GöreErişim ŞekliKurum Yazarına GöreBu KoleksiyonTarihe GöreYazara GöreBaşlığa GöreKonuya GöreTüre GöreDile GöreBölüme GöreKategoriye GöreYayıncıya GöreErişim ŞekliKurum Yazarına Göre

Hesabım

GirişKayıt

İstatistikler

Google Analitik İstatistiklerini Görüntüle

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
İletişim | Geri Bildirim
Theme by 
@mire NV
 

 


|| Rehber|| Yönerge || Kütüphane || Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi || OAI-PMH ||

Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi, Rize, Türkiye
İçerikte herhangi bir hata görürseniz, lütfen bildiriniz:

Creative Commons License
Recep Tayyip Erdoğan Üniversitesi Institutional Repository is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivs 4.0 Unported License..

DSpace@RTEÜ:


DSpace 6.2

tarafından İdeal DSpace hizmetleri çerçevesinde özelleştirilerek kurulmuştur.